2022年6月25日，我校基础医学与法医学院王影影博士的研究论文“Structural mechanism of protein recognition by the FW domain of autophagy receptor Nbr1”在国际顶级期刊Nature子刊（Nature Communications）杂志上发表，王影影为论文共同第一作者。

自噬是细胞将胞质物质或细胞器运输到溶酶体/液泡中降解的过程，该过程在细胞稳态维持、细胞生长和细胞死亡, 神经退行性疾病, 衰老等方面发挥重要作用。自噬受体决定着货物识别的特异性，Nbr1是高度保守的自噬受体，但Nbr1的标志性结构域—FW结构域的功能还不清楚。

研究者发现在丝状真菌Chaetomium thermophilum 中Nbr1通过FW结构域结合α-甘露糖苷酶Ams1，并且Ams1能在异源的裂殖酵母中经Nbr1介导做为货物蛋白被传统的自噬机器运输到液泡中。研究者利用冷冻电镜技术解析了Ams1-Nbr1FW复合物的高分辨率结构，结构分析表明FW结构域结合Ams1四聚体中的两个亚基，而且FW结构域的一个高度保守的口袋特异性识别Ams1 N端肽链的前两个甘氨酸。论文首次发现了自噬受体Nbr1的FW结构域识别货物蛋白的结构机制，揭示了FW结构域结合蛋白的模式，进一步阐明了Nbr1结合货物方式的多样性。

https://pubmed.ncbi.nlm.nih.gov/35752625

通讯员/车青梅（基础医学与法医学院）